Myosin (Mr 520,000) has six subunits: two heavy chains (each of Mr 220,000) and four light chains (each of Mr 20,000).

The heavy chains account for little of the overall structure. At their carboxyl termini, they are arranged as extended α helices, wrapped around each other in a fibrous, left-handed coiled coil similar to that of α-keratin. At its amino terminus, each heavy chain has a large globular domain containing a site where ATP is hydrolyzed.

The light chains are associated with the globular domains.

When myosin is treated briefly with the protease trypsin, much of the fibrous tail is cleaved off, dividing the protein into components called light and heavy meromyosin.